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Hunte

Prof. Dr.
Carola Hunte

Institut für Biochemie und Molekularbiologie
Abteilung Biochemie I
Tel.: 0761/203-5279

www.biochemie.uni-freiburg.de

Vita

  • 1982-1989 Studium Diplombiologie, Bielefeld, Exeter (UK), Bonn
  • 1989-1993 Promotion (Dr. rer. nat.), RFW-Universität Bonn
  • 1995-2007 Postdoktorand (Mentor Prof. Dr. H. Michel), Gruppenleiterin, Max-Planck-Institut für Biophysik,  Frankfurt/M.
  • 2007-2010 Chair in Membrane Biology, University of Leeds, Großbritannien
  • Seit 2010 W3-Professorin für Biochemie mit Schwerpunkt Strukturbiologie, Universität Freiburg
  • Seit 2014 Prodekanin für Forschung der Medizinischen Fakultät

Schwerpunkte Forschung

  • Struktur, Mechanismus und Funktion von medizinisch relevanten Membranproteinen und Signalprotein-Komplexen
  • Membranständige Multiprotein-Komplexe der zellulären Atmung sowie Ionen-Transportproteine und ihre Regulation
  • Strukturbestimmung mittels Kristallisation und Röntgenstrukturanalyse

Ausgewählte Publikationen

  • Zickermann V*, Wirth C, Nasiri H, Siegmund K, Schwalbe H, Hunte C*, Brandt U*. Mechanistic Insight from the Crystal Structure of Mitochondrial Complex. Science. 2015; 347, 44-49,*corresponding author.
  • Birth D, Kao WC, Hunte C. Structural analysis of atovaquone-inhibited cytochrome bc1 complex reveals the molecular basis of antimalarial drug action. Nat. Comm. 2014; 5, 4029.
  • Hunte C*, Screpanti E, Venturi M, Rimon A, Padan E*, Michel H* . Structure of a Na+/H+ antiporter and insights into mechanism of action and regulation by pH. Nature. 2005; 435, 1197-1202 *corresponding author.
  • Lange C, Hunte C. Crystal structure of the yeast cytochrome bc1 complex with its bound substrate cytochrome c. Proc. Natl. Acad. Sci. USA. 2002; 99, 2800-2805.
  • Lange C, Nett JH, Trumpower BL, Hunte C. Specific roles of tightly bound phospholipids in the yeast cytochrome bc1 complex structure. EMBO J. 2001; 20, 6591-6600.

Spezielle Forschungsmethoden

  • Semi-automatische Verfahren für Kristallisation und Kristalldetektion
  • Kristallisation von Membranproteinen mittels rekombinanter Antikörper
  • Biophysikalische Methoden zur Charakterisierung von Membranproteinen